وبلاگ تخصصی بیوشیمی و بیولوژی مولکولی

نیروهای واندروالس

تاریخچه

اولین بار "یوهانس واندروالس" در سال 1873 وجود نیروهای جاذبه بین مولکولی در میان مولکولهای گاز را مطرح کردز به نظر واندروالس مجموع این نیروها هستند که مقدار انحراف یک گاز حقیقی از گاز ایده آل را معین می‌کنند توضیح منشأ این نیروهای بین مولکولی توسط "فرتینر لاندن" در 1930 پیشنهاد شد. امروزه نیروهای بین مولکولی را بصورت عام نیروهای واندروالس و نیروهای پراکندگی بین مولکولهای غیرقطبی را نیروهای لاندن می‌نامند.


انواع نیروهای واندروالسی

نیروهای دوقطبی - دوقطبی

این نیروها بین مولکولهای قطبی دیده می‌شوند. این مولکولها دارای دوقطبیهای دائمی هستند و تمایل به قرار گرفتن در راستای میدان الکتریکی دارند. پایدارترین حالت زمانی است که قطب مثبت یک مولکول تا حد امکان به قطب منفی مولکول مجاور نزدیک باشد. در این شرایط بین مولکولهای مجاور یک نیروی جاذبه الکتروستاتیکی به نام نیروی دوقطبی بوجود می‌آید.

با توجه به مقادیر الکترونگاتیوی اتم‌ها در یک مولکول دو اتمی می‌توان میزان قطبیت مولکول و جهت‌گیری قطبهای مثبت و منفی را پیش بینی کرد، اما پیش بینی قطبیت مولکولهای چند اتمی باید مبتنی بر شناخت شکل هندسی مولکول و آرایش جفت الکترونهای غیر مشترک باشد.

پیوند هیدروژنی

پیوند هیدروژنی نوعی نیروی بین مولکولی می‌باشد که در آن ، بین اتم هیدروژن از یک مولکول با اتمهای الکترونگاتیو F و O و N از مولکول دیگر جاذبه‌ای بوجود می‌آید که به پیوند هیدروژنی معروف است. پیوند هیدروژنی فقط بین ترکیبات دارای H و O و N و F وجود دارد، یعنی در این ترکیبات ، هیدروژن بعنوان پلی بین دو اتم الکترونگاتیو عمل می‌کند. انرژی لازم برای شکستن یک مول پیوند هیدروژنی از حدود 1 تا 10 کیلوکالری متغیر است.

اگرچه پیوندهای هیدروژنی ضعیفتر از پیوندهای کووالانسی می‌باشد، اما در میان نیروهای بین مولکولی قویترین آنها بشمار می‌رود. پیوندهای هیدروژنی نقش موثری در ساختار مواد مهم بیولوژیکی شامل پیوندهای N - H و O - H و تعیین خواص آنها دارد. شکل هندسی پروتئینها و نوکلئیک اسیدها که مولکول‌های آلی دارای زنجیر بلند هستند با پیوند هیدروژنی میان گروههای N - H یک زنجیر و گروه C = O زنجیر مجاور تثبیت می‌شود.

تصویر

نیروهای لاندن (پراکندگی)

مولکول‌های غیرقطبی ، دوقطبی دائمی ندارند ولی با وجود این ، تمام مواد غیرقطبی را می‌توان مایع کرد. از این‌رو ، علاوه بر نیروی دوقطبی - دوقطبی ، باید نوع دیگری از نیروی بین مولکولی وجود داشته باشد. وجود نیروهای پراکندگی در مولکول‌ها بعنوان یک اصل پذیرفته شده‌است. تصور می‌شود این نیروها ناشی از حرکت الکترونها باشد. در یک لحظه از زمان ، ابر الکترونی یک مولکول بنحوی تغییر شکل می‌دهد که یک دوقطبی لحظه‌ای بوجود می‌آید که در آن ، قسمتی از مولکول به مقدار بسیار کم منفی‌تر از قسمتهای دیگر است و در لحظه بعد ، بعلت حرکت الکترونها جهت دوقطبی لحظه‌ای تغییر می‌کند.

اثر این دوقبیهای لحظه‌ای در طول زمان بسیار کوتاه ، یکدیگر را حذف می‌کنند، بصورتی که مولکول غیر قطبی فاقد دوقطبی دائمی می‌شود. ولی دوقطبیهای مواج لحظه‌ای یک مولکول ، دوقطبیهای نظیر خود را در مولکول‌های مجاور القا می‌کنند و حرکت همزمان الکترونهای مولکول‌های مجاور باعث ایجاد نیروی جاذبه بین این دو قطبیهای لحظه‌ای ، نیروی لاندن را تشکیل می‌دهند. نیروی لاندن بین مولکولهای قطبی هم وجود دارد، اما تنها نیروی بین مولکولی موجود در مولکولهای غیرقطبی است

برگرفته از سایت رشد

+ نوشته شده در  شنبه بیست و هشتم اردیبهشت 1387ساعت 15:12  توسط حسن رامشینی  | 

بلاتینگ

به طور کلی در ژنتیک مولکولی به عمل انتقال مولکولهای تفکیک شده در الکتروفورز از ژل به روی یک غشاء ویژه، بلاتینگ یا بلات کردن گفته می‌شود. معنای واژهٔ انگلیسی بلاتینگ، لکه‌گذاری است.

برای انجام اعمالی مانند هیبریداسیون اسیدهای نوکلئیک و شناسایی پروتئینها با پادتن‌ها، ژل محیط مناسبی نیست. علت اصلی این مسئله نفوذپذیری کم ژل و خروج شناساگرها (Probe) از ژل می‌‌باشد. از اینرو در صورت انجام عمل آشکارسازی به کندی و با مشکل صورت می‌‌گیرد. اما غشاء، محیط مناسبی برای اعمال فوق فراهم می‌‌کند.

سادرن بلاتینگ
برای انتقال مولکولهای DNA از ژل به غشاء از روشی استفاده می‌شود که سادرن بلاتینگ نام دارد (در فارسی اشتباهاً ساترن بلاتینگ هم نوشته شده). این روش ابتدا توسط ادوین سادرن از دانشگاه آکسفورد ابداع شد. در این روش از خاصیت موئینگی، برای انتقال مولکولهای DNA استفاده می‌شود. اصول این روش به این صورت است که پس از تفکیک مولکولها بر روی ژل، آن را در محلول هیدرو کسید سدیم قرار داده تا مولکولهای DNA دو رشته‌ای واسرشت شوند. درصورتیکه که ژل حاوی مواد واسرشت کننده باشد نیازی به این مرحله نیست. سپس ژل برروی سکویی که دریک ظرف حاوی بافر قرار دارد، منتقل نموده و بر روی آن غشاء نیتروسلولز قرار می‌‌دهند. بر روی غشاء مزبور چندین لایه کاغذ نمگیر قرار داده می‌شود. این لایه‌ها باعث برقراری جریان بافر به سمت بالا می‌شود از ژل به غشا می‌‌شوند. همراه با جریان بافر، مولکولهای DNA از ژل خارج شده و بر روی غشاء نیتروسلولزی یا نایلونی قرار می‌‌گیرند. غشاء هائی که برای این منظور به کار گرفته می‌‌شوند کاملا اختصاصی بوده ودارای بار الکتریکی مثبت می‌‌باشند، در نتیجه مولکولهای اسید نوکلئیک به طور محکم به انها متصل می‌‌شوند.

نوردرن بلاتینگ
از آنجا که RNA به سختی به کاغذهای نیتروسلولزی متصل می‌شود، از روش سادرن نمی‌توان برای مولکولهای RNA استتفاده کرد. برای انتقال مولکولهای RNA از روشی بنام نوردرن بلاتینگ استفاده می‌شود. اساس این روش مشابه روش سادرن بلاتینگ است. با این تفاوت که در آن از کاغذهای فعال شده یا کاغذهای DBM، استفاده می‌شود. این کاغذها را می‌‌توان به راحتی با تیمارهای شیمیایی خاصی از کاغذ صافی تهیه کرد. در این روش، به علت تک رشته‌ای بودن RNA و تفکیک آن بر روی ژل واسرشت کننده نیازی به مرحله مجاورت با هیدرکسید سدیم نمی‌باشد. در ضمن به علت حساس بودن مولکولهای RNA دقت بیشتری در انجام مراحل لازم می‌‌باشد.

وسترن بلاتینگ
برای انتقال پروتئینهای تفکیک شده بر روی ژل به غشاء از تکنیک وسترن بلاتینگ استفاده می‌شود. این روش نیز مشابه روش سادرن بلاتینگ می‌‌باشد با این تفاوت که جریان بافر به صورت افقی است. اخیرا روشهای بلاتینگ جدیدی از ترکیب روشهای بالا ابداع شده اند. از جمله این روشها روش بلاتینگ جنوب غربی و بلاتینگ شمال غربی را می‌‌توان نام برد. روش اول برای انتقال پروتئینهایی که به DNA متصل می‌‌شوند استفاده می‌شود و روش دوم برای پروتئینهایی که به RNA متصل می‌‌شوند، به کار گرفته می‌شود.

منبع:http://forum.p30world.com

+ نوشته شده در  دوشنبه شانزدهم اردیبهشت 1387ساعت 8:15  توسط حسن رامشینی  | 

شیرین ترین ماده دنیا


در حال حاضر توماتین(tomatin) به عنوان شیرین ترین ماده دنیا در جهان شناخته
شده است. این ماده که یک نوع پرتئین است در واقع از یک سلول پرتئین طبیعی متشکل
ازانواع اسید های آمینه تشکیل شده که با روشهای فیزیکی و به طور خالص از دانه
های گیاهی درآفریقا به دست می آید. نام این گیاه کاتمف( katemfe) ویادر زبان محلی
میوه قرمز معجزه سازنام دارد که به طور کلی قابلیت کشت در مناطق گرم را داراست.
این گیاه اولین بارتوسط شخصی به نام دانیل در سال 1855 کشف شد.قدرت شیرینی
توماتین به حدود2000تا2500برابر محلول8تا10درصد ساکاروزمی رسد که خود
می تواند تحول بزرگی در صنایع شیرینی ایجاد کند.
چراکه بااستفاده از این ماده به خاطر اثر شیرین کنندگی بالایی که دارد، مصرف قندهای
مختلف دیگر به میزان قابل توجهی کاهش می یابد. توماتین حدود4 کیلوکالری در گرم
انرژی تولید می کند که به خاطر حضورش در صنایع غذایی به عنوان یک شیرین کننده
جنبه های پرتئینی و کالری زایی آن در نظر گرفته نمی شود امروزه کاربرد های تجاری
توماتین به عنوان یک مزه اصلاح شده باعث ایجاد طعم و مزه خاصی در مواد غذایی
گردیده وشرایط دلپذیری را با توجه به ذائقه بشر پدید‌ آورده است و با توجه به افزایش
چشمگیری که از نظر کاربرد درصنایع غذایی ازخود نشان داده است درواقع با پیشرفت
فرآیندهای مختلف صنایع غذایی نقش مهمی را به عنوان شیرین کننده بر عهده دارد.
 
+ نوشته شده در  دوشنبه شانزدهم اردیبهشت 1387ساعت 8:12  توسط حسن رامشینی  | 

ايزو الكتروفوكوسينگ

ايزوالکتروفوکوسينگ "IEF" روش الکتروفورزي است که درآن پروتئين ها بر اساس نقطه ي ايزو الکتريک pI خود و با استفاده از ژل پلي آکريل آميدي که داراي شيب pH و حاوي غلظت زياد اوره است, از يکديگر جدا مي شوند. بنابر اين در اين نوع از الکتروفورز, پروتئين ها بر اساس بار الکتريکي, که يک خصوصيت ذاتي و وابسته به ساختار اسيد آمينه هايشان است, از يکديگر جدا مي شوند.

در اين فصل به اصول جداسازي توسط "IEF", روشهاي مورد استفاده و نکات مهمي که در حين انجام اين فن بايد در نظر گرفته شوند, مي پردازيم.
4-1- مباني نظري ايزوالکتروفوکوسينگ



بار الکتريکي خالص (Net charge) پروتئين ها يک ويژگي ذاتي و ناشي از ساختار اسيد هاي آمينه آنها است. پروتئين ها مولکولهايي آمفوتر هستند, يعني بسته به pH محيطي که در آن قرار می گيرند داراي بار الکتريکي خالص مثبت, منفي ويا خنثي مي شوند. نوع, تعداد و توالي اسيدهاي آمينه ي سازنده ي پروتئين, بار الكتريكي خالص آن را تعيين مي کند. در واقع بار الکتريکي خالص يک پروتئين, جمع جبري تمام بار هاي مثبت ومنفي زنجيره هاي جانبي اسيدهاي آمينه ي تشکيل دهنده ی آن و دو انتهاي آميني و کروبکسيلي اش است. به خصوص اسيدهاي آمينه ای كه داراي زنجيره هاي جانبي قابل يونيزه شدن هستند, نقش موثرتري در اين مسئله دارند. با توجه به اين نکته که واكنشهاي يونشي گروه هاي جانبي اسيدهاي آمينه برگشت پذيرند, تاثير pH محيط در بار اکتريکي آنها کاملا" قابل انتظار است. براي مثال اسيد آمينه بازي مثل هيستدين كه داراي گروه ايميدازول است, بسته به pH محيطي که در آن قرار مي گيرد داراي بار الکتريکي خالص متفاوتي خواهد شد. pI هيستيدين برابر با 8/7 است, مولکول در pI خود داراي بارالکتريکي خالص صفر است. هيستيدين در pH بالاتر از pI خود داراي بار الکتريکي خالص منفي و در pH پايين تر داراي بار الکتريکي خالص مثبت خواهد شد(شکل 3-5).

همين وضعيت در مورد ديگر اسيدهاي آمينه بازي مثل لايزين كه داراي گروه آمين در موقعيت اپسيلون زنجيره جانبی خود است و آرژی نين كه دو گروه آميني دارد, رخ مي دهد؛ بدين ترتيب که گروه آميني در pH پايين تر از pKa خود داراي بار مثبت و در pH بالاتر از pKa بدون بار الکتريکي هستند؛ بدين ترتيب اسيد آمينه در مقادير pH كمتر از pI داراي بار مثبت و در مقادير pH بالاتر از pI منفي است. برعكس،گروه هاي كربوکسيل زنجيره ي جانبي اسيدهاي آمينه ی اسيدي مثل اسيد آسپارتيك و اسيد گلوتاميك که در pH هايي بالاتر از ميزان pKa خود داراي بار منفي و درمقادير pH كمتر از مقادير pKa بدون بار الکتريکي خواهند بود؛ در نتيجه کل مولکول مانند اسيد هاي آمينه بازي در مقادير pH كمتر از pI داراي

بار مثبت و در مقادير pH بالاتر از pI منفي خواهند بود (شکل 3-6).


نسبت گروه هاي جانبي اسيدهاي آمينه موجود در يک پروتئين كه داراي بار الكتريكي يا بدون بار الكتريكي هستند, بستگي به pH محلول خارجي دارد كه در آن قرار دارند. براي مثال در يك pH بالا مثل 12 گروه هاي كربوكسيل داراي بار الكتريكي منفي هستند و زنجيره هاي جانبي اسيدهاي آمينه بازي بدون بارالكتريكي هستند در حاليكه درpH هاي پايين و كمتر از 4، گروه هاي كربوكسيل اسيدهاي آمينه اسيدي بدون بار الكتريكي و اسيدهاي آمينه بازي داراي بار الكتريكي مثبت هستند. بنابراين اگر پروتئين داراي ميزان بيشتري از اسيدهای آمينه گلوتاميك اسيد و آسپارتيك اسيد باشد معمولاً درگروه پروتئينهاي اسيدي دسته بندي مي شود زيرا در pH خنثی داراي بار الكتريكي خالصِ منفي است. بالعكس اگر پروتئيني داراي اسيدهاي آمينه بازي بيشتري باشد يعني داراي لايزين و آرژی نين بيشتر باشد, در pH خنثی بار مثبت خالص خواهد داشت.

بدين ترتيب پروتئين ها در pH بالاتر از pI خود داراي بار منفي و در pH پايين تر از pI خود داراي بار مثبت خواهند بود. بطور عملي pI يك پروتئين (نقطة ايزوالكتريك پروتئين) جايي در يك ميدان الكتريكي است که پروتئين نه به سمت كاتد (الکترود منفي) مهاجرت مي كند و نه به سمت آند (الكترود مثبت).

در حضور يک گرادیان pH و تحت تاثير يک ميدان الکتريکي پروتئين به سمت نقطه اي در شيب حرکت مي کند که بارالکتريکي خالصش صفر شود. پروتئيني با بار الکتريکي خالص منفي به سمت آند مهاجرت خواهد کرد, تا جايي که بار الکتريکي منفي اش کمتر شود تا به بار الکتريکي صفر برسد. در صورتيکه اين پروتئين از محدوده ي pI خود خارج شود, فورا" بار دار مي شود و به pI خود باز مي گردد. در واقع اين پديده ي فوکوسينگ يا متمرکز شدن در يک نقطه است که در "IEF" صورت مي پذيرد و باعث تجمع و تمرکز يک پروتئين در نقطه ايزو الکتريک خود شده و ابزاري قدرتمند در جداسازي پروتئين ها براساس اختلاف هرچند ناچيز در بار الکتريکي شان در اختيار قرار مي دهد.

برگرفته از سایتhttp://forum.p30world.com/
Dianella is offline  
+ نوشته شده در  دوشنبه شانزدهم اردیبهشت 1387ساعت 8:9  توسط حسن رامشینی  | 

تاريخچه ي الکتروفورز دو بعدی

 

تاريخچه ي الکتروفورز دو بعدی

الكتروفورز روشي است كه در آن نمونه هايي که بار الکتريکي دارند، تحت تأثير يك ميدان الكتريكي از ميان شبکه اي متخلخل حركت مي کنند و از يکديگر جدا مي شوند. سير تکوين وتکامل اين روش در جداسازي پروتئينها ارتباط تنگاتنگي با تلاشهاي انجام شده در بررسي پروتئينهاي سرم دارد.

در سال1937، "Tiselius" روشي براي جداسازي الكتروفورتيك پروتئينهاي سرم ابداع کرد. انگيزه اصلي براي طراحي اين روش، كه بعدها به الکتروفورز منطقه اي " Zone Electrophoresis" مشهور شد، مشكلاتي بود كه درحين بررسي پروتئينهاي سرم وجود داشت. "Tiselius" براي اولين بار  فراكشن هاي آلفا ، بتا، و گاما را در سرم تشريح و نام گزاري كرد. وي به خاطر تحقيق بر روي الكتروفورز و آناليز جذبي، بخصوص اكتشافاتي كه ماهيت پيچيده ي پروتئينهاي سرم را مشخص مي كرد، جايزه ي نوبل شيمي را در سال 1948 از آن خود کرد.

نقطه ي عطف در توسعة الكتروفورز در دهه هاي 40 و 50 زماني روي داد كه علاوه بر الكتروفورز منطقه اي دو روش ديگر نيز ظهور كردند: ايزوالكتروفوكوسينگ ", IEFIsoelectrofocusing" و ايزوتاكوفورزيز " Isotachophoresis". بنابراين در آن زمان امكان انجام آناليزهاي جداسازي الكتروفورتيك سه گانه بر روي مخلوطهاي پروتئيني يا بصورت جدا يا در تركيب با همديگر بوجود آمد.

اولين تجارب در جداسازي توسط الکتروفورز دوبعدي به کارهاي Smithies  و Poulik در سال 1956 باز مي گردد که با بکار بردنِ ترکيبي از الکتروفورز بر روي کاغذ و بر روي ژل نشاسته پروتئين هاي سرم را جداو تفکيک کردند.

پيشرفتهاي بعدي در فناوري الکتروفورز، نظير استفاده از پلي آکريل آميد و استفاده از شيبهاي غلظتي پلي آکريل آميد، به سرعت در جداسازي هاي دو بعدي به کار گرفته شد. به خصوص استفاده از"IEF" در جداسازي دو بعدي اين امر را امکان پذير ساخت که جداسازي بُعد اول بر پايه خصوصيات بار الکتريکي پروتين ها صورت پذيرد. در سال 1970 الكتروفورز ژل پلي آكريل آميد به همراه سديم دو دسيل سولفات " Sodium Dodecylsulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis, SDS-PAGE" توسط "Laemmli" معرفي شد.  ترکيب "IEF"  با "SDS-PAGE" در بُعد دوم منجر به ابداع روشي گشت که پروتئين ها را بر پايه دوعامل متفاوت يعني بار الکتريکي و جرم مولکولي از يکديگر جدا مي ساخت. اين روش برای انواع متفاوتي از نمونه ها با خواص حل پذيری متفاوت انطباق يافت؛ بدين معني که استفاده از اوره و دترجنت های غيريونی در "IEF"، امکان محلول سازي نمونه هاي متفاوت را فراهم نمود. بدين ترتيب تا سال 1975 يک سيستم الکتروفورز دوبعدي تکامل يافت که مي توانست برای آناليز مخلوط های پروتئينی بدست آمده از کلِ يک سلول يا بافت ها بکار گرفته شود. براساس اين پيشرفتها "O’Farrell" درسال 1975 روش الکتروفورز دوبعدي را که برای جداسازی پروتئينهای "E.coli" بهينه شده بود، گزارش کرد. او در اين روش از ايزوالکتروفوکوسينگ در ژلهای پلی آکريل آميد  استوانه ای که حاوی 8% اوره و 2% "NP40"  بود، در ترکيب با"SDS-PAGE" ناپيوسته ي"Laemmli" استفاده کرد.

ترکيب جداسازی بر پايه بارالکتريکی (نقطه ايزوالکتريک ياpI) وجداسازی براساس اندازه (جرم مولکولی نسبی يا Mr ) باعث مي شود که پروتئين های نمونه در پهنای ژلِ دوبعدی توزيع شوند. اين شگرد اساس پيشرفت و تکامل الکتروفورز دوبعدي را در 30 سال بعدی تشکيل داد به طوری که تا کنون هزاران مقاله با استفاده از آن انتشار يافته است.

برگرفته از سایتhttp://www.iranbiotech.com

 


ادامه مطلب
+ نوشته شده در  دوشنبه دوم اردیبهشت 1387ساعت 8:47  توسط حسن رامشینی  | 

مانع پيشرفت

یک روز وقتى کارمندان به اداره رسيدند، اطلاعيه بزرگى را در تابلوى اعلانات ديدند که روى آن نوشته شده بود:

 «ديروز فردى که مانع پيشرفت شما در اين اداره بود درگذشت. شما را به شرکت در مراسم تشييع جنازه که ساعت ١٠ در سالن اجتماعات برگزار مى‌شود دعوت مى‌کنيم.»

در ابتدا، همه از دريافت خبر مرگ يکى از همکارانشان ناراحت مى‌شدند امّا پس از مدتى، کنجکاو مى‌شدند که بدانند کسى که مانع پيشرفت آن‌ها در اداره مى‌شده که بوده است

اين کنجکاوى، تقريباً تمام کارمندان را ساعت١٠ به سالن اجتماعات کشاند. رفته رفته که جمعيت زياد مى‌شد هيجان هم بالا مى‌رفت. همه پيش خود فکر مى‌کردند: «اين فرد چه کسى بود که مانع پيشرفت ما در اداره بود؟ به هر حال خوب شد که مرد!»

کارمندان در صفى قرار گرفتند و يکى يکى نزديک تابوت مى‌رفتند و وقتى به درون تابوت نگاه مى‌کردند ناگهان خشکشان مى‌زد و زبانشان بند مى‌آمد.

آينه‌اى درون تابوت قرار داده شده بود و هر کس به درون تابوت نگاه مى‌کرد، تصوير خود را مى‌ديد. نوشته‌اى نيز بدين مضمون در کنار آينه بود:

«تنها يک نفر وجود دارد که مى‌تواند مانع رشد شما شود و او هم کسى نيست جزء خود شما. شما تنها کسى هستيد که مى‌توانيد زندگى‌تان را متحوّل کنيد. شما تنها کسى هستيد که مى‌توانيد بر روى شادى‌ها، تصورات و موفقيت‌هايتان اثر گذار باشيد. شما تنها کسى هستيد که مى‌توانيد به خودتان کمک کنيد.

زندگى شما وقتى که رئيستان، دوستانتان، والدين‌تان، شريک زندگى‌تان يا محل کارتان تغيير مى‌کند، دستخوش تغيير نمى‌شود. زندگى شما تنها فقط وقتى تغيير مى‌کند که شما تغيير کنيد، باورهاى محدود کننده خود را کنار بگذاريد و باور کنيد که شما تنها کسى هستيد که مسئول زندگى خودتان مى‌باشيد.

مهم‌ترين رابطه‌اى که در زندگى مى‌توانيد داشته باشيد، رابطه با خودتان است.

خودتان را امتحان کنيد. مواظب خودتان باشيد. از مشکلات، غيرممکن‌ها و چيزهاى از دست داده نهراسيد. خودتان و واقعيت‌هاى زندگى خودتان را بسازيد.

دنيا مثل آينه است. انعکاس افکارى که فرد قوياً به آن‌ها اعتقاد دارد را به او باز مى‌گرداند. تفاوت‌ها در روش نگاه کردن به زندگى است.»

 

 

+ نوشته شده در  یکشنبه یکم اردیبهشت 1387ساعت 22:57  توسط حسن رامشینی  | 

كلون سازى چيست؟

كلون سازى چيست؟

 

مراد از كلون سازى به وجود آوردن موجوداتى است كه از نظر ژنتيكى مشابه يكديگرند. از دو طريق ايجاد چنين نمونه اى امكان پذير است: تقسيم جنينى يا انتقال هسته سلولى. در تقسيم جنينى، جنين در مراحل اوليه رشد خود به دو يا بيش از دو قسمت تقسيم شده و هر قسمت تبديل به يك موجود مستقل مى شود. هر تكه از جنين قابليت آن را دارد كه به يك بلاستوسيست و از آن طريق به يك جنين كامل تبديل شود. از همين طريق است كه دوقلوهاى تك تخمى به وجود مى آيند كه از نظر ژنتيكى با يكديگر تفاوتى ندارند. كلون سازى از طريق تقسيم جنين در حيواناتى نظير گوسفند، موش و ميمون صورت گرفته است. از همين شيوه در انسان تا قبل از مرحله اتصال جنين به ديواره رحم استفاده شده است. اخيراً انجمن پزشكى توليدمثل آمريكا اعلام كرده است كه كلون سازى انسان از طريق تقسيم جنينى يك روش پزشكى است كه مى بايست تحت كنترل اخلاقى قرار گيرد چرا كه تعداد بلاستوسيست هاى قابل لانه گزينى در برخى از شيوه هاى درمان نابارورى از اين طريق افزايش مى يابد. در هر حال بايد در نظر داشت تعداد دفعاتى كه مى توان يك جنين را تقسيم كرد محدود است. علاوه بر اين در اين شيوه، موجود كلون شده فقط يك توده سلولى است و هيچ شباهتى به موجود بالغ زنده ندارد. در شيوه دوم كلون كردن يا انتقال سلولى از اين محدوديت ها خبرى نيست. انتقال هسته  سلولى (يا دقيق تر انتقال هسته سلول هاى غيرزايا(جسمى) به طور نظرى شيوه ساده اى است. محتويات هسته يك تخمك خارج شده و محتويات هسته يك سلول سوماتيك (سلول بدنى يا غيرجنسى) به جاى آن وارد مى شود حاصل اين تعويض ايجاد يك زيگوت يا سلول تخم است كه مى تواند تبديل به يك موجود كامل شود. چنين زيگوت بازسازى شده اى قابليت آن را دارد كه از طريق تقسيم سلولى به يك بلاستوسيست تبديل شده و پس از آن در ديواره رحم لانه گزينى كند. اگر انسانى از اين طريق به وجود آيد دقيقاً شبيه به انسانى خواهد بود كه صاحب سلول هاى سوماتيك بوده است. دو شيوه اساساً متفاوت كلون سازى انسانى وجود دارد: كلون سازى توليد مثلى و كلون سازى درمانى. به وجود آوردن يك نوزاد شبيه به موجود ديگرى كه وجود دارد موضوع مجادلات اخلاقى و حقوقى متعددى است. با وجود اين برخى از پزشكان اين شيوه را به عنوان آخرين ابزار براى زوج هايى توصيه مى  كنند كه به هيچ وسيله ديگر نمى توانند صاحب نوزاد شوند. هدف از كلون سازى درمانى ايجاد سلول هاى بنيادى است كه مشابه سلول هاى بنيادى خود بيمار است. اين سلول هاى بنيادى مى توانند بعداً جانشين سلول هاى سوماتيكى شده تا بيمارى هاى منجر به تخريب سلولى را معالجه كنند. اعتراضات متعدد علمى و اخلاقى بر هر دو شيوه كلون سازى وجود دارد كه موضوع اين نوشته است. علاوه بر اين اعتراضات اخلاقى و مذهبى ديگرى در مورد كلون سازى وجود دارد كه از حوصله اين مقاله خارج است .

Ref : Byrne, J.A, Gurdon, J.B.2002.Commentary on human Cloning Differentiation

  مترجم:زينب همتى/  دانشنامه شرق، ویژه سلول بنیادی، دی 84


ادامه مطلب
+ نوشته شده در  یکشنبه یکم اردیبهشت 1387ساعت 16:46  توسط حسن رامشینی  | 

انواع انقباض عضلانی

 
انواع انقباضات عضلانی:
الف- انقباض ایزمتریک (هم طول) یا ایستا:
در حالیکه تنش عضله گسترش می یابد در طول آن ظاهر نمی گردد مانند فشار وارد آوردن به دیوار که با افزایش انقباض تغییری در طول عضله دیده نمی شود.
ب- انقباض ایزوتونیک (کوتاه شونده) یا پویا :
عضله هنگام بلند کردن جسم ثابتی با تنش های متغییر کوتاه می شود. مثل برداشتن یک وزنه 10 کیلوگرمی که همراه با برداشتن آن طول عضله دو سر بازو کوتاه می شود.

ج- انقباض ایزوکنتیک ( هم جنبش):
عضله با حداکثر انقباض در دامنه کامل حرکتش کوتاه می شود مثل دستگاه های وزنه تمرینی ایزوکنتیک که دارای یک کنترل کننده سرعت است . سرعت در تمام دامه حرکتی ثابت باقی می ماند.
+ نوشته شده در  یکشنبه یکم اردیبهشت 1387ساعت 10:46  توسط حسن رامشینی  |